Use este identificador para citar ou linkar para este item:
http://repositorio.bc.ufg.br/handle/ri/12468
Tipo do documento: | Artigo |
Título: | Estrutura e estabilidade das micelas de caseína do leite bovino |
Título(s) alternativo(s): | Structure and stability of the casein micelles of bovine milk |
Autor: | Brasil, Rafaella Belchior Nicolau, Edmar Soares Cabral, Jakeline Fernandes Silva, Marco Antônio Pereira da |
Resumo: | As proteínas do leite são veículos naturais, que fornecem micronutrientes essenciais, aminoácidos, assim como componentes do sistema imune, além disso, possuem propriedades de fundamental importância nas características de muitos produtos lácteos. As caseínas são as principais proteínas do leite, compreendem cerca de 80% das proteínas do leite e consistem de quatro proteínas principais: αs1-, αs2-, β- e κ-caseína, as quais possuem elevada estabilidade térmica, o que proporciona às indústrias de laticínio realizar o tratamento do leite a temperaturas elevadas, como o leite Ultra Alta Temperatura (UAT). No entanto, alguns fatores como a hidrólise enzimática da k-caseína, temperatura, pH, excesso de Ca2+ e adição de etanol afetam a estabilidade dessas proteínas, que estão em grande parte presentes no leite na forma de partículas coloidais, conhecidas como micelas. A estrutura interna da micela de caseína é constituída predominantemente por αs1-, αs2-, β-caseína e de nanopartículas de fosfato de cálcio coloidal, enquanto que a κ-caseína está localizada preferencialmente na superfície da micela, assumindo importante papel na estabilidade micelar. O interesse na caseína micelar mantém-se constante ao longo dos anos, e pesquisas sobre o assunto continuam a ser realizadas, por isso a relevância de se entender a estrutura e os fatores que afetam a estabilidade micelar. |
Abstract: | Milk proteins are natural vehicles, which provides essential micronutrients, amino acids, and components of the immune system, in addition, possess properties characteristic of fundamental importance in many dairy products.The caseins are the major milk proteins comprise about80%of milk proteinandconsistsoffourmajor proteins: αs1-, αs2-, β-and κ-casein, which have high thermal stability, which provides industriesdairymilkperform the treatmentat elevated temperatures, such as milk UltraHigh Temperature(UHT). However, certain factors such as the enzymatic hydrolysis of kcasein, temperature, pH, excessive addition of Ca2+ and ethanol affect the stability of these proteins, whicharelargelypresent in milkin the form ofcolloidal particles, known as micelles. The internal structure ofthe caseinmicelleconsists predominantly ofαs1-, αs2-, β-casein, nanoparticlecolloidalcalcium phosphate, whereas κ-casein ispreferably locatedon the surfaceof the micelle, assuming an important role inmicellestability. Interest in micellar casein remains constant over the years, and research on the subject continue to be made, so the relevance of understanding the structure and the factors that affect the micellar stability. |
Palavras-chave: | Caseína Estabilidade térmica Estrutura micelar Hidrólise Proteínas Casein Thermal stability Micellar structure Hydrolysis Protein |
País: | Brasil |
Instituição: | Universidade Estadual do Ceará |
Unidade acadêmica: | Escola de Veterinária e Zootecnia - EVZ (RG) |
Citação: | BRASIL, Rafaella Belchior; NICOLAU Edmar Soares; CABRAL, Jakeline Fernandes; SILVA, Marco Antônio Pereira da. Estrutura e estabilidade das micelas de caseína do leite bovino. Ciência Animal, Fortaleza, v. 25, n. 2, p. 71-80, jun./set. 2015. |
Tipo de acesso: | Acesso Aberto |
URI: | http://repositorio.bc.ufg.br/handle/ri/12468 |
Data de publicação: | Dez-2015 |
Aparece nas coleções: | EVZ - Artigos publicados em periódicos |
Arquivos associados a este item:
Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
---|---|---|---|---|
Artigo - Rafaella Belchior Brasil - 2015.pdf | 96,13 kB | Adobe PDF | ![]() Baixar/Abrir |
Este item está licenciada sob uma Licença Creative Commons