Análise da dinâmica do glicoproteoma de trichoderma asperelloides durante o micoparasitismo

Página do item simplificado
dc.contributor.advisor-co1Monteiro, Valdirene Neves
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://lattes.cnpq.br/8264822485508916pt_BR
dc.contributor.advisor1Ulhoa, Cirano José
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/8368469162867277pt_BR
dc.contributor.referee1Ulhoa, Cirano José
dc.contributor.referee2Bailão, Alexandre Melo
dc.contributor.referee3Georg, Raphaela de Castro
dc.contributor.referee4Paula, Renato Graciano de
dc.creatorNaoum, Stéphanie
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/0985494414273617pt_BR
dc.date.accessioned2022-02-25T10:49:44Z
dc.date.available2022-02-25T10:49:44Z
dc.date.issued2022-01-21
dc.description.abstractGlycosylation is a post-translational modification that occurs in most cells and is an important mechanism for several cellular processes such as protein secretion, cell signaling, protein translocation and stability, maintenance of cell structure and receptor-ligand interactions. In fungi there is a set of enzymes specialized in glycosylation of proteins, exerting functions related to the structure of the cell wall and the cell as a whole, assisting in integrity, growth, differentiation and signaling. Fungi of the genus Trichoderma are known for their ability to biocontrol through mycoparasitism mechanisms involving the production of cell wall degrading hydrolytic enzymes. Therefore, the objective of this work was to identify the N-glycosylated proteins produced by T. asperelloides (TR356) during mycoparasitism. The Concanavalin A (ConA) affinity chromatography technique was used to enrich the samples and select N-glycated glycoproteins with oligomannosidic structure. In the interaction between the fungi, the contact condition showed a difference in the protein content when compared to the control samples. The specific activities of the enzymes β-1,3-exoglycanase, β-1,3-endoglycanase, chitinase, N-acetyl-glucosaminidase, β-glucosidase, acid phosphatase, α-mannosidase, α-arabinofuranosidase and demonstrated a significant increase in activities in conditions before contact and contact. Several proteins were identified in the samples using the mass spectrometry technique. A total of 253 proteins were identified in the control sample. In samples referring to before contact and contact between T. asperelloides (TR 356) and S. sclerotiorum the number of identified proteins was higher, 582 and 524 proteins, respectively. We can infer that the presence of the pathogen S. sclerotiorum in the same environment as T. asperelloides stimulates the production of specific proteins for this situation, necessary for mycoparasitism. Glycoproteins with different amounts of N-glycosylation sites involved in mycoparasitism were identified, and the number of glycoproteins and N-glycosylation sites increased in pre-contact and in-contact situations. Most secreted proteins are involved in carbohydrate metabolism and transport, cell signaling, and post-translational modifications and folding. The identified proteins of the intracellular environment are involved in post-translational modification and protein folding, in carbohydrate metabolism and transport, and in cellular metabolism in general. Finally, we observed that a significant number of identified proteins still do not have a defined function, which can be considered an important source of new studies and new knowledge in relation to mycoparasitism.eng
dc.description.provenanceSubmitted by Marlene Santos (marlene.bc.ufg@gmail.com) on 2022-02-24T19:48:09Z No. of bitstreams: 2 Tese - Stéphanie Naoum - 2022.pdf: 3263846 bytes, checksum: 518dbb43d4310049e77bc3070ee682eb (MD5) license_rdf: 805 bytes, checksum: 4460e5956bc1d1639be9ae6146a50347 (MD5)en
dc.description.provenanceApproved for entry into archive by Luciana Ferreira (lucgeral@gmail.com) on 2022-02-25T10:49:43Z (GMT) No. of bitstreams: 2 Tese - Stéphanie Naoum - 2022.pdf: 3263846 bytes, checksum: 518dbb43d4310049e77bc3070ee682eb (MD5) license_rdf: 805 bytes, checksum: 4460e5956bc1d1639be9ae6146a50347 (MD5)en
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2022-02-25T10:49:44Z (GMT). No. of bitstreams: 2 Tese - Stéphanie Naoum - 2022.pdf: 3263846 bytes, checksum: 518dbb43d4310049e77bc3070ee682eb (MD5) license_rdf: 805 bytes, checksum: 4460e5956bc1d1639be9ae6146a50347 (MD5) Previous issue date: 2022-01-21en
dc.description.resumoA glicosilação é uma modificação pós-traducional que ocorre na maioria das células sendo um mecanismo importante para vários processos celulares tais como secreção de proteínas, sinalização celular, translocação e estabilidade de proteínas, manutenção da estrutura celular e interações receptor-ligante. Em fungos há um conjunto de enzimas especializadas em glicosilar proteínas, exercendo funções relacionadas à estrutura da parede celular e da célula como um todo, auxiliando na integridade, crescimento, diferenciação e sinalização. Fungos do gênero Trichoderma são conhecidos por sua capacidade de biocontrole através de mecanismos de micoparasitismo com envolvimento da produção de enzimas hidrolíticas degradadoras de parede celular. Diante disso, o objetivo deste trabalho foi identificar as proteínas N-glicosiladas produzidas por T. asperelloides (TR356) durante o micoparasitismo. A técnica de cromatografia por afinidade Concanavalin A (ConA) foi utilizada para o enriquecimento das amostras e seleção das glicoproteínas N-glicadas de estrutura oligomanosídica. Na interação entre os fungos, a condição de contato demonstrou diferença do conteúdo de proteínas quando comparado com as amostras controle. As atividades específicas das enzimas β-1,3-exoglicanase, β-1,3-endoglicanase, quitinase, N-acetil-glicosaminidase, β-glicosidase, fosfatase ácida, α-manosidase, α-arabinofuranosidase e demonstraram aumento significativo das atividades nas condições antes do contato e contato. Nas amostras foram identificadas diversas proteínas pela técnica de espectrometria de massas. Foram identificadas na amostra controle um total de 253 proteínas. Nas amostras referentes a antes do contato e contato entre T. asperelloides (TR 356) e S. sclerotiorum o número de proteínas identificadas mostrou-se superior, 582 e 524 proteínas, respectivamente. Podemos inferir que a presença do patógeno S. sclerotiorum no mesmo meio que o T. asperelloides estimula a produção de proteínas específicas para esta situação, necessárias ao micoparasitismo. Foram identificadas glicoproteínas com diferentes quantidades de sítios de N-glicosilação envolvidas no micoparasitismo, e a quantidade de glicoproteínas e sítios de N-glicosilação aumentam nas situações de antes do contato e no contato. A maior parte das proteínas secretadas estão envolvidas no metabolismo e transporte de carboidratos, sinalização celular, e em modificações pós-traducionais e enovelamento. As proteínas identificadas próprias do ambiente intracelular estão envolvidas na modificação pós-traducional e enovelamento de proteínas, no metabolismo e transporte de carboidratos, e no metabolismo celular de modo geral. Por fim, observamos que um número expressivo de proteínas identificadas ainda não possui uma função definida o que pode ser considerado uma importante fonte de novos estudos e novos conhecimentos em relação ao micoparasitismo.pt_BR
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPESpt_BR
dc.identifier.citationNAOUM, S. Análise da dinâmica do glicoproteoma de trichoderma asperelloides durante o micoparasitismo. 2022. 110 f. Tese (Doutorado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Goiás, Goiânia, 2022.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.bc.ufg.br/tede/handle/tede/11909
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Goiáspt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentInstituto de Ciências Biológicas - ICB (RG)pt_BR
dc.publisher.initialsUFGpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-graduação em Ciências Biológicas (ICB)pt_BR
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/*
dc.subjectGlicoproteomapor
dc.subjectTrichodermapor
dc.subjectMicoparasitismopor
dc.subjectGlycoproteomeeng
dc.subjectMycoparasitismeng
dc.subject.cnpqCIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::BIOLOGIA MOLECULARpt_BR
dc.titleAnálise da dinâmica do glicoproteoma de trichoderma asperelloides durante o micoparasitismopt_BR
dc.title.alternativeAnalysis of the dynamics of the glycoproteoma of trichoderma asperelloides during mycoparasitismeng
dc.typeTesept_BR

Arquivos

Pacote Original
Agora exibindo 1 - 1 de 1
Nenhuma Miniatura disponível
Nome:
Tese - Stéphanie Naoum - 2022.pdf
Tamanho:
3.11 MB
Formato:
Adobe Portable Document Format
Descrição:
Baixar
Licença do Pacote
Agora exibindo 1 - 1 de 1
Nenhuma Miniatura disponível
Nome:
license.txt
Tamanho:
1.71 KB
Formato:
Item-specific license agreed upon to submission
Descrição:
Baixar

Coleções

Doutorado em Ciências Biológicas (ICB)