Versatilidade estrutural de aminoácidos agregados: design de nanomateriais orgânicos via dinâmica molecular

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dc.contributor.advisor1Oliveira, Guilherme Colherinhas de
dc.contributor.advisor1Lattes http://lattes.cnpq.br/0171051425848743pt_BR
dc.contributor.referee1Oliveira, Guilherme Colherinhas de
dc.contributor.referee2Cruzeiro, Vinícius Wilian dias
dc.contributor.referee3Fonseca, Tertius Lima da
dc.contributor.referee4Ludwig, Valdemir Eneias
dc.contributor.referee5Georg, Herbert de Castro
dc.creatorAndrade, Douglas Xavier de
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/6253342796627194pt_BR
dc.date.accessioned2022-10-17T12:06:06Z
dc.date.available2022-10-17T12:06:06Z
dc.date.issued2022-02-25
dc.description.abstractIn this work, we carried out structural and energetic characterization of nine nanomembranes and two nanofibers composed of surfactant-like peptides (SLPs), using Molecular Dynamics (MD) simulations with atomistic resolution. The nanomembranes [nanofibers] studied are formed by the peptides I3V3A3G3K3 and K3G3A3V3I3 [G3A3V3I3K3 and K3I3V3A3G3]; A6Hε and A6Hδ; and I3XGK (X = Q, S, N, G or L). The nanomembranes I3V3A3G3K3 and K3G3A3V3I3 are formed by the same amino acids, but linked in inverted primary sequences, which changes torsions, the side chains, and the C and N peptide terminals, affecting the hydration and stability of the nanomembranes. The A6Hε and A6Hδ nanomembranes are differentiated by the position of the hydrogen atom attached to the aromatic ring of histidine (H) residues, alterning the way that this residue is exposed to water, and consequently, the lateral attachment of alanine residues (A). By studying the I3XGK (X = Q, S, N, G or L) nanomembranes, we realized that the peptides with polar residues (X = Q, S, or N) present properties of polar zippers connecting β-sheets laterally. Therefore, this work aims at elucidating and characterizing the formation of polar zippers that, recently, have attracted significant scientific and technological interest. The nanofibers G3A3V3I3K3 and K3I3V3A3G3 are formed by peptides with the same amino acids, but linked in inverted primary sequences, similar to the case of the nanomembranes I3V3A3G3K3 and K3G3A3V3. This way, by studying nanomembranes and nanofibers composed with the same amino acids, this work allows us to understand how changes in the disposition of the peptide side chains lead to the formation of distinct nanostructures, evidencing the structural versatility of aggregate amino acids. The analyses performed are based on the mass density profiles, on nanomembrane thicknesses, on the radial distribution functions, g(r), on the average number of Hydrogen Bonds (HBs) between amino acids and between each amino acid and water molecules - for a better characterization of HBs between peptides and consequently the nanomembranes’ hydration, HB’s time correlation functions are presented - and in the Coulombic and vdW energetic interactions which together with the HBs play a fundamental role in the organization of the peptides forming the nanostructures. Our results indicate that the C-terminal attached to the charged lysine (K) leads to the formation of more hydrated nanomembranes; the A6Hε and A6Hδ are nanostructures with a high degree of organization and with features of crystalline structures; the polar zippers present an interesting route for the design of robust and stable nanostructures, by joining neighboring β-sheets; the peptide nanostructures presented in this work have interesting characteristics suggesting that they can be used to encapsulate and transport drugs, as hydrogels and as an antimicrobial agent. Our MD results show excellent agreement with experimental data reported in the literature. In addition, we show that the CHARMM36 force field could be recommended for the study of the peptide nanomembranes and nanofibers presented. This validation is important because it allows the prediction from the theoretical point of view of new features of peptide structures of this species, providing advances in the development of organic nanostructures.eng
dc.description.provenanceSubmitted by Marlene Santos (marlene.bc.ufg@gmail.com) on 2022-10-14T21:02:27Z No. of bitstreams: 2 Tese - Douglas Xavier de Andrade - 2022.pdf: 27195193 bytes, checksum: b1da8a84f5ced3c5edfd4b1cb9680870 (MD5) license_rdf: 805 bytes, checksum: 4460e5956bc1d1639be9ae6146a50347 (MD5)en
dc.description.provenanceApproved for entry into archive by Luciana Ferreira (lucgeral@gmail.com) on 2022-10-17T12:06:06Z (GMT) No. of bitstreams: 2 Tese - Douglas Xavier de Andrade - 2022.pdf: 27195193 bytes, checksum: b1da8a84f5ced3c5edfd4b1cb9680870 (MD5) license_rdf: 805 bytes, checksum: 4460e5956bc1d1639be9ae6146a50347 (MD5)en
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dc.description.resumoNeste trabalho, realizamos a caracterização estrutural e energética de nove nanomembranas e duas nanofibras compostas por peptídeos do tipo surfactante (SLPs), utilizando simulações de Dinâmica Molecular (DM) com resolução atomística. As nanomembranas [nanofibras] estudadas são formadas pelos peptídeos I3V3A3G3K3 e K3G3A3V3I3 [G3A3V3I3K3 e K3I3V3A3G3]; A6Hε e A6Hδ; e I3XGK (X = Q, S, N, G ou L). As nanomembranas I3V3A3G3K3 e K3G3A3V3I3 são constituídas por peptídeos com os mesmos aminoácidos, mas ligados em sequências primárias invertidas, o que altera a torção, a disposição das cadeias laterais e os terminais C e N dos peptídeos, com consequência direta na hidratação e na estabilidade das nanomembranas. Já as nanomembranas A6Hε e A6Hδ se diferenciam pela posição do átomo de hidrogênio ligado ao anel aromático da histidina (H), o que modifica a forma como este resíduo fica exposto à água e, consequentemente, o encaixe lateral dos resíduos de alanina (A). Ao estudar as nanomembranas I3XGK (X = Q, S, N, G ou L) verificamos que os peptídeos com resíduos X polares, Q, S, ou N, apresentam propriedades de zíperes polares ligando lateralmente folhas-β vizinhas. Sendo assim, este trabalho também buscou elucidar e caracterizar a formação dos zíperes polares que, recentemente, têm atraído grande interesse científico e tecnológico. As nanofibras G3A3V3I3K3 e K3I3V3A3G3 são formadas por peptídeos com aminoácidos iguais, mas ligados em sequências primárias invertidas, semelhante ao caso das nanomembranas I3V3A3G3K3 e K3G3A3V3I3. Dessa forma, ao estudar nanomembranas e nanofibras compostas pelos mesmos aminoácidos, este trabalho permite compreender como alterações na disposição das cadeias laterais dos peptídeos leva à formação de nanoestruturas distintas, evidenciando a versatilidade estrutural de aminoácidos agregados. As análises realizadas são baseadas nos perfis de densidade de massa, nas espessuras das nanomembranas, nas funções de distribuição radial de pares, g(r), no número médio de Ligações de Hidrogênio (LHs) entre os aminoácidos e entre cada aminoácido e as moléculas de água - para uma melhor caracterização das LHs entre os peptídeos e, consequentemente, da hidratação das nanoestruturas, são apresentadas as funções de correlação temporal das LHs - e nas interações energéticas de Coulomb e van der Waals (vdW) que, juntamente com as LHs, desempenham papel fundamental na organização dos peptídeos formando as nanoestruturas. Nossos resultados indicam que o terminal C ligado à lisina (K) carregada leva à formação de nanomembranas mais hidratadas; as nanomembranas A6Hε e A6Hδ são estruturas com elevado grau de organização e com características de estruturas cristalinas; os zíperes polares apresentam uma rota para o design de nanoestruturas robustas e estáveis, pela união de folhas-β vizinhas; as estruturas peptídicas apresentadas neste trabalho possuem características interessantes sugerindo que possam ser utilizadas no encapsulamento e transporte de fármacos, como hidrogéis e como agentes antimicrobianos. Nossos resultados de simulações de DM mostram excelente acordo com resultados experimentais reportados na literatura. Além disso, mostramos que o campo de força CHARMM36 é indicado para o estudo das nanomembranas e nanofibras peptídicas apresentadas. Esta validação é importante pois possibilita que novas características das estruturas desta espé- cie sejam previstas do ponto de vista teórico, proporcionando avanços no desenvolvimento de nanoestruturas orgânicas.pt_BR
dc.description.sponsorshipFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de Goiáspt_BR
dc.identifier.citationANDRADE, D. X. Versatilidade estrutural de aminoácidos agregados: design de nanomateriais orgânicos via dinâmica molecular. 2022. 176 f. Tese (Doutorado em Física) - Universidade Federal de Goiás, Goiânia, 2022.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.bc.ufg.br/tede/handle/tede/12373
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Goiáspt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentInstituto de Física - IF (RG)pt_BR
dc.publisher.initialsUFGpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-graduação em Fisica (IF)pt_BR
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/*
dc.subjectDinâmica molecularpor
dc.subjectAminoácidospor
dc.subjectPeptídeospor
dc.subjectNanomateriaispor
dc.subjectMolecular Dynamicseng
dc.subjectAminoacidseng
dc.subjectPeptideeng
dc.subjectNanomaterialseng
dc.subject.cnpqCIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::FISICO-QUIMICA::QUIMICA TEORICApt_BR
dc.titleVersatilidade estrutural de aminoácidos agregados: design de nanomateriais orgânicos via dinâmica molecularpt_BR
dc.title.alternativeStructural versatility of aggregated amino acids: design of organics nanomaterials via dynamic moleculareng
dc.typeTesept_BR

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